Empat isozim kinase piruvat hadir dalam vertebrata: L (hati), R (eritrosit), M1 (otot dan otak) dan M2 (tisu janin awal dan kebanyakan tisu dewasa). Isozim L dan R dinyatakan oleh gen PKLR, manakala isozim M1 dan M2 dinyatakan oleh gen PKM2. Isozim R dan L berbeza daripada M1 dan M2 kerana ia dikawal secara alosterik. Secara kinetik, isozim R dan L bagi piruvat kinase mempunyai dua keadaan konformasi yang berbeza; satu dengan afiniti substrat yang tinggi dan satu dengan afiniti substrat yang rendah. Keadaan R, yang dicirikan oleh afiniti substrat yang tinggi, berfungsi sebagai bentuk kinase piruvat yang diaktifkan dan distabilkan oleh PEP dan fruktosa 1,6-bifosfat (FBP), menggalakkan glikolisis. Keadaan T, yang dicirikan oleh afiniti substrat yang rendah, berfungsi sebagai bentuk piruvat kinase tidak aktif, terikat dan distabilkan oleh ATP dan alanina, menyebabkan fosforilasi kinase piruvat dan perencatan glikolisis.[3] Isozim M2 kinase piruvat boleh membentuk tetramer atau dimer. Tetramer mempunyai afiniti tinggi terhadap PEP, manakala, dimer mempunyai afiniti rendah. Aktiviti enzim boleh dikawal dengan memfosforilasi tetramer PKM2 yang sangat aktif kepada dimer yang tidak aktif.[4]